Полипептидите и протеините са естествени и основни органични съединения на клетката. И двете са съставени от аминокиселини. Аминокиселините са естествено срещащи се съединения, които се свързват заедно, образувайки пептиди, полипептиди и протеини. Всяка аминокиселина съдържа един амин (-NH2) и една хидроксилна (-COOH) група, както и специфична странична верига (R група). Групата на страничните вериги варира по размер, форма, заряд и реактивност и следователно е уникална за всяка аминокиселина. Съществуват 20 вида мономерни аминокиселини, способни да се свързват заедно в различни комбинации, като по този начин получават полипептиди и протеини с голямо разнообразие.
Полипептидът е полимер с определена последователност от аминокиселини, свързани заедно чрез ковалентни пептидни връзки. Пептидната връзка е резултат от реакция на кондензация между две аминокиселини: карбоксилната група на една аминокиселина реагира с аминогрупата на съседна аминокиселина, освобождавайки молекула вода (H2О). Късите вериги от аминокиселини, свързани с пептидни връзки, се наричат пептиди. Пептидите обикновено се образуват от до 20-30 аминокиселини. По-дългите вериги от свързани аминокиселинни остатъци със специфична последователност се наричат полипептиди. Полипептидите могат да съдържат до 4000 остатъци. Полипептидите се характеризират с полипептиден гръбнак, образуван от повтарящата се последователност на атоми в сърцевината на свързаната аминокиселинна верига. Прикрепените към полипептидния гръбнак са специфичните за аминокиселините странични вериги, R групата. Полипептидите могат да се сгънат във фиксирана структура, образувайки протеин. Следователно полипептидът представлява линейната последователност на аминокиселинни остатъци, която образува първичната структура на протеин.
Протеините са структурно и функционално сложни молекули. Терминът протеин се използва за описание на триизмерната структура, образувана от сгъването на един или повече полипептиди. Протеините представят четири нива на структурна организация, като полипептидът е основната структура. Протеинът има вторична структура, когато полипептидните вериги образуват α спирали и β листове. Третичната структура на протеина представлява пълната триизмерна организация на полипептидна верига. Когато в протеиновия комплекс участват повече от една полипептидна верига, протеиновата структура се обозначава като кватернерна. Сгъването на полипептидни вериги за образуване на протеин се основава на много слаби нековалентни връзки, които се образуват между различни части на една верига или дори две или повече полипептидни вериги. Нековалентните връзки включват атомите на полипептидния гръбнак, както и R групата на страничните вериги и са от три типа: водородни връзки, йонни връзки и връзки ван дер Ваал. Големият брой слаби нековалентни връзки действат успоредно и силата им се комбинира, за да се гарантира стабилността на сгъната протеинова структура. Подструктура на протеиновата организация е протеиновият домейн. Състои се от всяка част от полипептидна верига, която може да се сгъне независимо в стабилна структура. Всеки домен съдържа между 40 и 350 аминокиселини. Най-малкият протеин представлява един домейн, докато големият протеин може да съдържа до няколко десетки домена. Всеки домен на протеина обикновено е свързан с отделна функция. Функционалните свойства на протеините зависят до голяма степен от тяхната структура и форма, които им позволяват да взаимодействат физически с други молекули. Тези взаимодействия са винаги специфични и избирателни. Всеки протеин може да се свърже със своите лиганд-свързващи места с висок афинитет към една или само няколко молекули, известни като лиганди. Лигандното свързващо място представлява кухина в протеиновата повърхност, образувана от сгъването на полипептидната верига. Отделните лиганд-свързващи места в протеин могат да се свързват с различни лиганди, регулирайки протеиновата функция или помагайки за преместването на протеина към определен сайт в клетката. Протеиновата функция зависи в голяма степен от нейната структура. Промяната на една аминокиселина може да наруши формата й и да причини загуба на функция.
Полипептидът е полимер, образуван от определена последователност от аминокиселини, свързани заедно чрез ковалентни пептидни връзки.
Протеинът е структурно и функционално сложна молекула, образувана от сгъването на една или много полипептидни вериги.
Полипептидът представлява проста структура и се състои от полипептиден гръбнак, образуван от повтарящата се последователност на атоми в ядрото на свързаната верига на аминокиселини. Прикрепените към полипептидния гръбнак са специфичните за аминокиселините странични вериги, R групата
Протеинът, от другата страна, е сложна молекула, състояща се от една или повече полипептидни вериги, сгънати във вторична, третична или кватернерна структура.
Протеиновата форма се поддържа стабилна от три вида слаби нековалентни връзки: водородни връзки, йонни връзки и връзки ван дер Ваал.
Основната функция на полипептида е основната структура на по-сложни протеини. Полипептидите нямат триизмерната структура, която позволява на протеин да се свърже с лиганд и да бъде функционален.
От друга страна, структурната сложност на протеин, неговата стабилна форма със своите лиганд-свързващи места му позволява да се свързва специфично и с висок афинитет към определени лиганди, да се регулира и да участва в много жизненоважни клетъчни метаболитни пътища..
Полипептидите и протеините са естествени и основни органични съединения на клетката.
Докато аминокиселините са техният общ първичен компонент, полипептидите и протеините представляват основни структурни и функционални разлики: