Разлика между Alpha Helix и Beta плисиран лист

Ключова разлика - Alpha Helix vs Beta Plealed Sheet
 

Алфа спиралите и бета плисираните листове са двете най-често срещани вторични структури в полипептидна верига. Тези два структурни компонента са първите основни стъпки в процеса на сгъване на полипептидна верига. Най- ключова разлика между Alpha Helix и Beta Pleated Sheet е в техния структура; те имат две различни форми, за да свършат конкретна работа.

Какво е Alpha Helix?

Алфа спирала е дясна намотка от аминокиселинни остатъци върху полипептидна верига. Обхватът на аминокиселинните остатъци може да варира от 4 до 40 остатъка. Водородните връзки, образувани между кислорода от C = O група на горната намотка и водорода от N-H групата на долната намотка, спомагат за задържането на намотката. Водородна връзка се образува на всеки четири остатъка от аминокиселини във веригата по горния начин. Този равномерен модел му дава определени характеристики като дебелината на намотката и диктува дължината на всеки пълен завой по оста на спиралата. Стабилността на структурата на алфа спиралата зависи от няколко фактора.

O атоми в червено, N атоми в синьо и водородни връзки като зелени пунктирани линии

Какво е бета плисиран лист?

Бета плисиран лист, известен още като бета лист, се счита за втората форма на вторична структура в протеините. Той съдържа бета нишки, които са свързани странично от минимум две или три основни водородни връзки, за да образуват усукан, плисиран лист, както е показано на снимката. Бета верига е участък от полипептидна верига; дължината му обикновено е равна на 3 до 10 аминокиселини, включително гръбнака в разширено потвърждение.

4-верижен антипаралелен β лист фрагмент от кристална структура на ензима каталаза.
а) показване на антипаралелни водородни връзки (пунктирани) между пептидни NH и CO групи върху съседни нишки. Стрелките показват посоката на веригата и контурите на електронната плътност очертават не-Н атомите. O атомите са червени топки, N атомите са сини, а H атомите са пропуснати за простота; страничните вериги са показани само към първия атом на страничната верига C (зелен)
б) Изглед на ръба на централните две β нишки

В бета плисирани листове полипептидните вериги протичат една до друга. Той получава името „плисиран лист“ поради вълнообразния вид на конструкцията. Те са свързани заедно с водородни връзки. Тази структура позволява образуването на повече водородни връзки чрез разтягане на полипептидната верига.

Каква е разликата между Alpha Helix и Beta Pleated Sheet?

Структура на Alpha Helix и Beta плисиран лист

Alpha Helix:

В тази структура полипептидният гръбнак е плътно свързан около въображаема ос като спирална структура. Известен е още като хеликоидално разположение на пептидната верига.

Образуването на алфа спирална структура се случва, когато полипептидните вериги са усукани в спирала. Това дава възможност на всички аминокиселини във веригата да образуват водородни връзки (връзка между кислородна молекула и водородна молекула) помежду си. Водородните връзки позволяват на спиралата да поддържа спиралната форма и дава плътна намотка. Тази спирална форма прави алфа спиралата много силна.

Водородните връзки са обозначени с жълтите точки.

Бета плисиран лист:

Когато два или повече фрагмента от полипептидна верига (и) се припокриват един с друг, образувайки ред водородни връзки помежду си, могат да се намерят следните структури. Може да се случи по два начина; паралелно подреждане и антипаралелно подреждане.

Примери за структурата:

Alpha Helix: Ноктите на ноктите или ноктите могат да се вземат като пример за структура на алфа спирала.

Бета плисиран лист: Структурата на перата е подобна на структурата на бета плисиран лист.

Характеристики на структурата:

Alpha Helix: В структурата на алфа спиралата има 3.6 аминокиселини на завъртане на спиралата. Всички пептидни връзки са транс и равнинни, а N-H групите в пептидните връзки сочат в същата посока, която е приблизително успоредна на оста на спиралата. C = O групите на всички пептидни връзки сочат в обратна посока и те са успоредни на оста на спиралата. С = О групата на всяка пептидна връзка е свързана към N-H групата на пептидната връзка, образуваща водородна връзка. Всички R-групи са насочени навън от спиралата.

Бета плисиран лист: Всяка пептидна връзка в бета плисирания лист е плоска и има трансконформация. C = O и N-H групите пептидни връзки от съседни вериги са в една и съща равнина и се насочват една към друга, образувайки водородна връзка между тях. Всички R- групи във всяка верига могат алтернативно да се появят над и под равнината на листа.

Дефиниции:

Вторична структура: Това е формата на сгъваем протеин поради водородна връзка между неговите амидни и карбонилни основи.

Позовавания: „Протеинова структура“. ChemWiki: Хипертекстът на динамичната химия „Вторична структура на протеини: α-Helices и β-Sheets“. Proteinstructures.com от Салам Ал Карадаги „Органична химия”. Учебник за виртуална клетка „Бета лист“. Уикипедия за изображения: любезност: „Миоглобин на електронната плътност на Helix 2nrl 17-32“ от Dcrjsr - Собствена работа (CC BY 3.0) чрез Commons Wikimedia „Протеин вторична структура“ от en: Потребител: Bikadi (CC BY -SA 3.0) през Commons Wikimedia „1gwe antipar beta Sheet и двете“ от Dcrjsr - Собствена работа (CC BY 3.0) през Commons Wikimedia