Разлика между холоензим и апоензим

Ключова разлика - Холоензим срещу Апоензим
 

Ензимите са биологични катализатори, които увеличават скоростта на химичните реакции в организма. Те са протеини, съставени от аминокиселинни последователности. Ензимите участват в химичните реакции, без да се консумират. Те са специфични за субстрати и химични реакции. Функцията на ензима се поддържа от различни малки протеинови молекули. Те са известни като кофактори. Те подпомагат ензимите в каталитичното им действие. Тези кофактори могат да бъдат метални йони или коензими; те също могат да бъдат или неорганични, или органични молекули. Много ензими изискват кофактор, за да станат активни и да инициират каталитичната функция. Въз основа на свързването с кофактор, ензимите имат две форми, наречени апоензим и холоензим. Ключовата разлика между холоензима и апоензима е тази апоензим е протеиновият компонент на ензима, който е неактивен и не е свързан с кофактора докато холоензимът е протеиновият компонент на ензима и свързан кофактор, който създава активната форма на ензима.

СЪДЪРЖАНИЕ

1. Преглед и ключова разлика
2. Какво е холоензим 
3. Какво е Апоензим
4. Паралелно сравнение - Холоензим срещу Апоензим в таблична форма
5. Резюме

Какво е холоензим?

Ензимите са протеини, които катализират биохимичните реакции в клетките. Повечето ензими се нуждаят от малка не-протеинова молекула, за да инициират каталитични функции. Тези молекули са известни като кофактори. Кофакторите са главно неорганични или органични молекули. Кофакторите са категоризирани в два основни типа, наречени метални йони и коензими. Свързването на кофактора е от съществено значение за активирането на ензима и започването на химическата реакция. Когато протеиновият компонент на ензима се свързва с кофактора, пълната молекула е известна като холоензим. Холоензимът е каталитично активен. Следователно, той се свързва активно със субстратите и увеличава скоростта на реакцията. Коензимите се свързват слабо с ензимите, докато протетичните групи се свързват плътно с апоензимите. Някои кофактори се свързват с активното място на ензима. При свързване променя конформацията на ензима и засилва свързването на субстратите с активното място на ензима.

ДНК полимеразата и РНК полимеразата са два холоензима. ДНК полимеразата изисква магнезиевите йони да станат активни и да инициират ДНК полимеризация. РНК полимеразата се нуждае от сигма фактор за нейната каталитична функция.

Какво е Апоензим?

Апоензимът е ензимът преди свързване с кофактора. С други думи, апоензимът е протеиновата част на ензима, която няма кофактор. Апоензимът е каталитично неактивен и непълен. Той образува активна ензимна система при комбиниране с коензим и определя спецификата на тази система за субстрат. Има много кофактори, които се свързват с апоензими, за да направят холоензими. Често срещаните коензими са NAD +, FAD, коензим A, витамини от група В и витамин С. Общите метални йони, които се свързват с апоензими, са желязо, мед, калций, цинк, магнезий и др. След като кофакторът бъде отстранен от холоензима, той се превръща отново в апоензим, който е неактивен и непълен.

Присъствието на кофактора на активното място на апоензима е от съществено значение, тъй като те осигуряват групи или места, които протеиновата част на ензима не притежава, за да катализира реакцията.

Фигура 01: Апоензим и холоензим

Каква е разликата между Холоензим и Апоензим?

Холоензим срещу Апоензим
Холоензимът е активен ензим, състоящ се от апоензим, свързан със своя кофактор.	Апоензимът е протеиновият компонент, който няма кофактор.
кофактор
Холоензимът се свързва със своя кофактор.	Апоензимът е ензимният компонент без кофактора.
Дейност
Холоензимът е каталитично активен.	Апоензимът е каталитично неактивен.
пълнота
Холоензимът е завършен и може да започне реакцията.	Апоензимът е непълен и не може да започне реакцията.
Примери
ДНК полимераза, РНК полимераза са примери за холоензим.	Аспартат транскарбамоилазата е пример за апоензим.

Обобщение - Холоензим срещу Апоензим

Ензимите са биологични катализатори на клетките. Те понижават енергията, необходима за появата на реакция. Ензимите увеличават скоростта на реакция, като активно предизвикват превръщането на субстрата в продукти. Те специално катализират реакциите, без да влизат в реакциите. Ензимите са съставени от протеинови молекули. Протеиновата част на ензима е известна като апоензим. Апоензимът се нуждае от свързване с непротеинови малки молекули, наречени кофактори, за да станат активни. Когато апоензимът се свързва с кофактор, комплексът е известен като холоензим. Холоензимът е каталитично активен, за да започне химическата реакция. Субстратът се свързва с холоензима, а не с апоензима. Това е разликата между холоензим и апоензим.

Изтеглете PDF версия на Holoenzyme срещу Apoenzyme

Можете да изтеглите PDF версия на тази статия и да я използвате за офлайн цели, съгласно цитираните бележки. Моля, изтеглете PDF версия тук Разлика между Холоензим и Апоензим.

Препратки:

1. "Структурна биохимия / ензим / апоензим и холоензим." Структурна биохимия / ензим / апоензим и холоензим - Wikibooks. N.p., n.d. Web. Налични тук 12 юни 2017 г..
2. БИОХИМИЯ. N.p., n.d. Web. Налични тук 13 юни 2017 г..

С любезност на изображенията:

1. „Ензими“ от Moniquepena - Собствена работа (Public Domain) чрез Commons Wikimedia