И киназата, и фосфорилазата са ензими, които се занимават с фосфат, въпреки че има разлика във тяхната функция и природа. Ключовата разлика между тях е в това, Киназата е ензим, който катализира прехвърлянето на фосфатна група от ATP молекула към определена молекула, докато фосфорилазата е ензим, който въвежда фосфатна група в органична молекула, по-специално глюкоза. Тази статия ще ви запознае с ензимите киназа и фосфорилаза, които се занимават с фосфат и ще ви обясни какви са разликите между киназа и фосфорилаза.
Фосфорилазите са открити от Earl W. Sutherland Jr. в края на 30-те години. Тези ензими катализират добавянето на фосфатна група от неорганичен фосфат или фосфат + водород към акцептор на органична молекула. Като пример, гликоген фосфорилазата може да катализира синтеза на глюкозо-1-фосфат от глюкан, включително молекула гликоген, нишесте или малтодекстрин. Реакцията е известна като фосфоролиза, която също е подобна на хидролиза. Единственото различие обаче е, че това е фосфат, а не водна молекула, която се поставя върху връзката.
Структура на полинуклеотидната фосфорилаза
Киназният ензим може да катализира прехвърлянето на фосфатни групи от високоенергийни, фосфатно-даряващи молекули към конкретни субстрати. Този процес се идентифицира като фосфорилиране, когато субстратът придобие фосфатна група и високоенергийната молекула на АТФ дарява фосфатна група. В този процес на фосфорилиране киназите играят значителна роля и тя е част от по-голямото семейство фосфотрансферази. По този начин киназите са много важни в клетъчния метаболизъм, регулирането на протеините, клетъчния транспорт и многобройните клетъчни пътища.
Дихидроксиацетон киназа в комплекс с нехидролизиращ ATP аналог
киназа: Киназата е ензим, който катализира прехвърлянето на фосфатни групи от високоенергийни, фосфатно-даряващи молекули към конкретни субстрати.
фосфорилаза: Фосфорилазата е ензим, който катализира добавянето на фосфатна група от неорганичен фосфат или фосфат + водород към акцептор на органична молекула.
киназа: Катализиране на предаването на терминална фосфатна група от АТФ до -OH група върху субстрат. По този начин се получава фосфатна естерна връзка в продукта. Реакцията е известна като фосфорилиране, и цялостната реакция е написана като,
фосфорилаза: Катализиране на въвеждането на фосфатна група в органична молекула. Реакцията е известна като a phosphorylysis и цялостната реакция е написана като,
киназа: Фосфатна група от ATP молекула
фосфорилаза: Фосфатна група от неорганичен фосфат
киназа: Специфични органични молекули като въглехидрати, протеини или липиди
фосфорилаза: Органичната молекула главно глюкоза
киназа: ADP (енергийна молекула) + фосфорилиран субстрат
фосфорилаза: Ако субстратът е глюкоза, той може да произвежда глюкоза-1-фосфат
киназа: Киназата е много сложен протеин от третична структура.
фосфорилаза: Биологично активната форма на фосфорилазата е димер на две равни белтъчни подразделения. Например, гликоген фосфорилазата е огромен протеин, съдържа се с 842 аминокиселини и маса от 97.434 kDa. Димерът на гликоген фосфорилаза има няколко секции с биологично значение, включително каталитични сайтове, сайтове за свързване на гликоген, както и алостерични сайтове.
Регулация на ензима киназа и фосфорилаза
киназа: Активността на киназите е силно регулирана и те имат интензивен ефект върху клетката. Киназите се активират при включване или изключване чрез фосфорилиране, чрез свързване на протеинов активатор или протеинов инхибитор или чрез регулиране на тяхното местоположение в клетката по отношение на техните субстрати.
фосфорилаза: Гликоген фосфорилазата се регулира както от алостеричен контрол, така и чрез фосфорилиране. Хормони като епинефрин и инсулин също могат да регулират гликоген фосфорилазата.
киназа: Киназите се категоризират в цялостни групи от субстрата, върху който действат, като протеина кинази, липидни кинази и въглехидратни кинази.
фосфорилаза: Фосфорилазите се категоризират на две; Гликозилтрансферази и нуклеотидилтрансферази. Примери за гликозилтрансферази са,
Пример за нуклеотидилтрансферази е,
Патология на ензимите киназа и фосфорилаза
киназа: Деконтролираната киназна активност може да причини рак и заболяване при хората, включително някои видове левкемия и много други, защото киназите регулират много фази, които контролират клетъчния цикъл, включително растеж, движение и смърт.
фосфорилаза: Някои медикални състояния като заболяване на гликоген за съхранение тип V - мускулен гликоген и заболяване за съхранение на гликоген тип VI - чернодробен гликоген и др. Са свързани с фосфорилази.
Референции Чанг. S., Rosenberg, M. J., Morton, H., Francomano, C.A. и Biesecker, L.G. (1998). Идентифициране на мутация в чернодробна гликоген фосфорилаза при заболяване за съхранение на гликоген тип VI. Hum. Mol. вид дива котка., 7(5): 865-70. Ciesla, J., Frączyk, T. and Rode, W. (2011). Фосфорилиране на основни аминокиселинни остатъци в протеини: важно, но лесно се пропуска. Acta Biochimica Polonica, 58(2): 137-147. Хънтър, Т. (1991). Класификация на протеин киназата. Методи в ензимологията, 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). Регулирането на протеиновото фосфорилиране. Biochem Soc. Транс., 37(2): 627-641. Johnson, L. N. и Barford, D. (1993). Ефектите на фосфорилирането върху структурата и функцията на протеините. Годишен преглед на биофизиката и биомолекулярната структура, 22(1): 199-232. Manning, G. and Whyte, D. B. (2002). Протеин киназата допълва човешкия геном. наука, 298(5600): 1912-1934. С любезност на изображенията: „Активен сайт на дихидроксиацетон киназа“ от Bdoc13 - Собствена работа. (CC BY-SA 3.0) чрез Wikimedia Commons „Кристална структура 1E3P“. (Public Domain) чрез Wikimedia Commons