Заключване срещу ключ срещу индуцирано прилягане
Ензимите са известни като биологични катализатори, които се използват в почти всяка клетъчна реакция, в организмите. Те могат да увеличат скоростта на биохимична реакция, без ензимът да бъде променян от самата реакция. Поради своята повторна употреба, дори малка концентрация на ензим може да бъде много ефективна. Всички ензими са протеини и кълбовидна форма. Въпреки това, като всички други катализатори, тези биологични катализатори не променят крайното количество продукти и не могат да предизвикат реакции. За разлика от другия нормален катализатор, ензимите катализират само един вид обратима реакция, така наречената реакция. Оттогава ензимите са протеини; те могат да работят в определен диапазон от температура, налягане и pH. Повечето ензими катализират реакциите, като правят серия от „ензимно-субстратни комплекси“. В тези комплекси субстратът се свързва най-плътно с ензимите, съответстващи на преходното състояние. Това състояние има най-ниска енергия; следователно, той е по-стабилен от преходното състояние на некатализирана реакция. Следователно ензим намалява енергията на активиране на биологичната реакция, която катализира. Две основни теории се използват за обяснение как се образуват ензимно-субстратни комплекси. Те са теория за заключване и ключ и теория за индуцирано прилягане.
Модел за заключване и ключ
Ензимите имат много точна форма, която включва цепка или джоб, наречени активни места. В тази теория субстратът се вписва в активен сайт като ключ в ключалка. Основно йонните връзки и водородните връзки държат субстрата в активните места, за да образуват ензимно-субстратния комплекс. След като се образува, ензимът катализира реакцията, като помага за промяна на субстрата, или разделянето му, или облицоването на парчета заедно. Тази теория зависи от точния контакт между активните места и субстрата. Следователно тази теория може да не е напълно правилна, особено когато става въпрос за произволно движение на субстратните молекули.
Модел с индуциран монтаж
В тази теория активният сайт променя формата си, за да загърне молекула на субстрата. След свързването с определен субстрат ензимът приема най-ефективната си форма. Следователно, формата на ензима се влияе от субстрата като формата на ръкавица, засегната от ръката, която го носи. Тогава на свой ред ензимната молекула изкривява молекулата на субстрата, напряга връзките и прави субстрата по-малко стабилен, като по този начин намалява енергията на активиране на реакцията. Тъй като енергията на активиране е ниска, реакцията протича с голяма скорост, образувайки продуктите. След освобождаването на продуктите мястото на активиране на ензима се връща в първоначалната си форма и свързва следващата молекула на субстрата.
Каква е разликата между Lock-and-Key и Induced-Fit?
• Теорията на индуцираното прилягане е модифицирана версия на теорията за заключване и ключ.
• За разлика от теорията за заключване и ключ, теорията за индуцирано прилягане не зависи от точния контакт между активния сайт и субстрата.
• В теорията на индуцираното прилягане, ензимната форма се влияе от субстрата, докато при теорията на ключалката ключът на субстрата се влияе от ензима.
• В теорията за заключване и ключ ключовете сайтовете на активите имат точна форма, докато в теорията на индуцираното приспособяване активният сайт първоначално няма точна форма, но по-късно формата на сайта се формира според субстрата, който ще свързват.