Действието на инхибиторите може да бъде открито в два типа като конкурентни инхибитори и неконкурентни инхибитори на базата на мястото на ензима, където инхибиторът се свързва. Ключовата разлика между конкурентното инхибиране и неконкурентното инхибиране е това при конкурентно инхибиране свързването на инхибитор предотвратява свързването на целевата молекула с активния сайт на ензима, докато при неконкурентно инхибиране инхибиторът намалява активността на ензима.
Ензимът е макромолекула, която може да действа като биологичен катализатор. Ензимите имат региони, известни като активни сайтове. Активното място на ензима е мястото, където се свързва прицелна молекула. Тази молекула е известна като субстрат. Субстратът се свързва с активното място и се подлага на химически реакции. Това дава максимален добив за кратък период от време. Ензимът също може да бъде рециклиран и използван повторно. Инхибиторите са съединения, които могат да попречат на субстратите да претърпят определена химическа реакция.
1. Преглед и ключова разлика
2. Какво е конкурентно инхибиране
3. Какво е неконкурентно инхибиране
4. Паралелно сравнение - конкурентно срещу неконкурентно инхибиране в таблична форма
5. Резюме
Конкурентното инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което инхибиторът се свързва към активните места на ензима, предотвратявайки свързването на субстрата към ензима. Активното място се блокира от инхибитора, така че няма място субстратът да се свърже с ензима.
При този тип инхибиране, инхибиторите, които са свързани към активните места, са подобни на формата на субстратните молекули (ако не, инхибиторите не могат да се свързват с активното място, тъй като формата на активния сайт не отговаря на формата на субстрата ). Следователно ензимният активен сайт не може да се свързва едновременно с инхибитора и субстрата. Това прави инхибитора да се конкурира със субстрата, за да се свърже с активния сайт, което дава на името конкурентно инхибиране.
Фигура 01: Конкурентно инхибиране в диаграма
Конкурентното инхибиране може да бъде предотвратено чрез добавяне на много субстратни молекули. Това увеличава вероятността активните места да срещнат субстрати, а не инхибиторни молекули. Повечето конкурентни инхибитори са свързани с активното място обратимо. Това е така, защото инхибиторът не променя формата на активното място.
Неконкурентното инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което инхибиторът намалява активността на ензима. Тук инхибиторът може да се свърже с ензима, дори ако субстратът вече е свързан с активното място на този ензим. Следователно инхибиторът не се свързва с активното място. Следователно няма конкуренция между субстрата и инхибитора; това инхибиране е известно като неконкурентно инхибиране. Тогава субстратът и инхибиторът могат да бъдат открити едновременно в ензим.
Фигура 2: Неконкурентно инхибиране в диаграма
Когато инхибиторът е свързан с ензима заедно със субстрата, субстратът не може да премине желаната химическа реакция за получаване на целеви продукти. Неконкурентните инхибитори често се свързват с ензима необратимо. Това е така, защото свързването на инхибитора променя формата на активния сайт и активният сайт се деактивира.
Формата на инхибитора е напълно различна от тази на субстрата, тъй като инхибиторът не се конкурира за активните места на ензима. Неконкурентните инхибитори се свързват със сайтове, които са в близост до активен сайт. Това свързване причинява промяна на формата на активния сайт.
Конкурентна инхибиция срещу неконкурентна инхибиция | |
Конкурентното инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което инхибиторът се свързва към активните места на ензима, предотвратявайки свързването на субстрата с ензима. | Неконкурентното инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което инхибиторът намалява активността на ензима. |
Конкуренция със субстрат | |
Конкурентните инхибитори се конкурират със субстрата за активни сайтове. | Неконкурентните инхибитори не се конкурират със субстрата за активни сайтове. |
Форма на инхибитора | |
Конкурентните инхибитори имат подобна форма като тази на субстрата | Неконкурентните инхибитори имат форма, различна от формата на субстрата. |
Възникване на ензима | |
Субстратът и конкурентният инхибитор не могат да бъдат открити едновременно в ензим. | Субстратът и неконкурентен инхибитор могат да бъдат открити едновременно в ензим. |
Метод на свързване | |
Свързването на конкурентни инхибитори с активния сайт е обратимо. | Свързването на неконкурентните инхибитори с активния сайт е необратимо. |
Ефект върху формата на активния сайт | |
Формата на активния сайт не се променя, когато конкурентен инхибитор се свързва към активния сайт. | Формата на активното място се променя, когато инхибиторът е свързан с ензима. |
Ключовата разлика между конкурентното инхибиране и неконкурентното инхибиране е, че при конкурентно инхибиране, свързването на инхибитор предотвратява свързването на целевата молекула с активния сайт на ензима, докато при неконкурентен инхибиране инхибиторът намалява активността на ензима.
1. „Конкурентно потискане.“ Уикипедия, Фондация Уикимедия, 3 март 2018 г., достъпна тук.
2. „Неконкурентно инхибиране.“ Уикипедия, Фондация Уикимедия, 25 март 2018 г., достъпна тук.
3. „Активен сайт.“ Уикипедия, Фондация Уикимедия, 25 март 2018 г., достъпна тук.
1. „Конкурентно потискане“ от автор на Джери Кримсън Ман, модифициран от TimVickers, векторизиран от Fvasconcellos - Изображение: Competitive inhibition.png (Public Domain) чрез Commons Wikimedia
2. „Алостерично конкурентно инхибиране 3“ От srhat (беседа · принос) Файл: Comp_inhib.svg: SVG версия: Srhat (разговор · принос) версия на png: Джери Кримсън Ман от en.wikipedia - Файл: Comp_inhib.svg (Public Domain) чрез Commons Wikimedia