Най- ключова разлика между ензимния активатор и ензимния инхибитор е, че ензимният активатор може да увеличи активността на ензима, докато ензимният инхибитор може да намали активността на ензима.
Ензимите са протеини и се състоят от аминокиселини и са биологичните катализатори. Катализатор е всяко съединение, което може да намали скоростта на реакцията на химическа реакция. Два вида съединения могат да повлияят на активността на ензимите; те са активатори и инхибитори. Нека да поговорим повече подробности за тези съединения.
1. Преглед и ключова разлика
2. Какво е ензимен активатор
3. Какво е ензимен инхибитор
4. Паралелно сравнение - ензимен активатор срещу ензимен инхибитор в таблична форма
5. Резюме
Ензимните активатори са химически видове, които могат да се свържат с ензим, за да повишат неговата активност. Следователно, те могат директно да повлияят на активността на ензим. Те действат по обратния начин, по който действат ензимните инхибитори. В повечето случаи те действат чрез свързване към някои региони, различни от активните места на ензима. Това са тези, които наричаме „алостерични места“ на ензима.
Понякога субстратът или самият реагент действа като активатор, когато този реагент се свързва с едно активно място на ензима. Следователно, той може да повиши афинитета на ензима към субстратите и да активира и други активни места. Някои важни примери за тези молекули включват хексокиназа-I и глюкокиназа.
Ензимните инхибитори са химически видове, които могат да се свържат с ензим, за да намалят неговата активност. Следователно, те могат директно да повлияят на активността на ензим. Те действат по обратния начин, по който действат ензимните активатори. По подобен начин повечето от инхибиторите блокират активните места на ензима. По този начин те могат да намалят активността на ензима.
Фигура 01: Свързване на инхибитори и активатори в алостеричния сайт на ензима
Понякога те се свързват и с алостерични сайтове. Свързването на тази молекула може да бъде или обратимо, или необратимо. При обратимо свързване, инхибиторите се отстраняват от ензима след блокиране на свързването на субстрата. Напротив, при необратимо свързване, инхибиторите могат да променят необратимо формата на активния сайт. Следователно, повече субстрати няма да се свързват с активното място на ензима. Някои типични примери включват лекарства, рибонуклеазен инхибитор и др.
Ензимните активатори са химически видове, които могат да се свържат с ензим, за да повишат неговата активност. Следователно, те могат да повлияят на активността на ензим. Някои често срещани примери за ензимни активатори включват хексокиназа-I и глюкокиназа. Ензимните инхибитори са химически видове, които могат да се свържат с ензим, за да намалят неговата активност. Следователно, те могат да повлияят на активността на ензима по намаляващ начин. Следователно, това е ключовата разлика между ензимния активатор и ензимния инхибитор. Някои често срещани примери за ензимни инхибитори включват лекарства, рибонуклеазен инхибитор и др.
Активаторите и инхибиторите са две молекули, които могат да повлияят на активността на ензим. Разликата между ензимния активатор и ензимния инхибитор е, че ензимните активатори могат да повишат активността на ензима, докато ензимните инхибитори могат да намалят активността на ензим.
1. "Ензимен активатор." Уикипедия, Фондация Уикимедия, 15 юли 2018 г. Достъпно тук
2. "Ензимен инхибитор." Уикипедия, Фондация Уикимедия, 3 юли 2018 г. Достъпно тук
1.'Фигура 06 05 05'By CNX OpenStax, (CC BY 4.0) през Wikimedia на Commons