Разлика между ензим и коензим

Ключова разлика - Ензим срещу Коензим
 

Химичните реакции превръщат един или повече субстрати в продукти. Тези реакции се катализират от специални протеини, наречени ензими. Ензимите действат като катализатор на повечето реакции, без да се консумират. Ензимите са направени от аминокиселини и имат уникални аминокиселинни последователности, съставени от 20 различни аминокиселини. Ензимите се поддържат от малки не-протеинови органични молекули, наречени кофактори. Коензимите са един вид кофактори, които помагат на ензимите да извършват катализа. Ключовата разлика между ензима и коензима е тази ензимът е протеин, който катализира биохимичните реакции докато коензимът е небелтъчна органична молекула, която помага на ензимите да се активират и катализират химичните реакции. Ензимите са макромолекули, докато коензимите са малки молекули.

СЪДЪРЖАНИЕ
1. Преглед и ключова разлика
2. Какво е ензим
3. Какво е коензим
4. Паралелно сравнение - Ензим срещу Коензим
5. Резюме

Какво е ензим?

Ензимите са биологични катализатори на живи клетки. Те са протеини, съставени от стотици до милиони аминокиселини, свързани като перли на струна. Всеки ензим има уникална последователност на аминокиселини и се определя от специфичен ген. Ензимите ускоряват почти всички биохимични реакции в живите организми. Ензимите влияят само на скоростта на реакцията и тяхното присъствие е от съществено значение за иницииране на химическата конверсия, тъй като енергията на активиране на реакцията се понижава от ензимите. Ензимите променят скоростта на реакцията, без да се консумират или без да променят химическата структура. Същият ензим може да катализира превръщането на все повече и повече субстрати в продукти, като показва способността да катализира една и съща реакция отново и отново.

Ензимите са силно специфични. Конкретен ензим се свързва със специфичен субстрат и катализира специфична реакция. Специфичността на ензима се причинява от формата на ензима. Всеки ензим има активно място със специфична форма и функционални групи за специфично свързване. Само конкретният субстрат ще съответства на формата на активния сайт и ще се свърже с него. Специфичността на свързването на ензимния субстрат може да се обясни с две хипотези, наречени заключване и ключова хипотеза и индуцирана хипотеза на прилягане. Хипотезата за заключване и ключ показва, че съвпадението между ензим и субстрат е специфично подобно на ключалка и ключ. Хипотеза с индуцирано прилепване казва, че формата на активното място може да се промени, за да може да пасне на формата на конкретния субстрат, подобна на ръкавиците, прилягащи на нечия ръка.

Ензиматичните реакции се влияят от няколко фактора, като рН, температура и др. Всеки ензим има оптимална температура и стойност на рН, за да работи ефективно. Ензимите взаимодействат и с небелтъчни кофактори като протетични групи, коензими, активатори и др., За да катализират биохимичните реакции. Ензимите могат да бъдат унищожени при висока температура или от висока киселинност или алкалност, защото са протеини.

Фигура 01: Индуциран подходящ модел на ензимна активност.

Какво е коензим?

Химичните реакции се подпомагат от белтъчни молекули, наречени кофактори. Кофакторите помагат на ензимите да катализират химичните реакции. Има различни видове кофактори и коензимите са един вид сред тях. Коензимът е органична молекула, която се комбинира с ензимен субстратен комплекс и подпомага процеса на катализация на реакцията. Те също са известни като помощни молекули. Те са съставени от витамини или получени от витамини. Следователно диетите трябва да съдържат витамини, които осигуряват основни коензими за биохимичните реакции.

Коензимите могат да се свързват с активния сайт на ензима. Те се свързват слабо с ензима и подпомагат химическата реакция, като осигуряват функционални групи, необходими за реакцията или чрез промяна на структурната конформация на ензима. Следователно, свързването на субстрата става лесно и реакцията се насочва към продуктите. Някои коензими действат като вторични субстрати и стават химически променени в края на реакцията, за разлика от ензимите.

Коензимите не могат да катализират химична реакция без ензим. Те помагат на ензимите да станат активни и да изпълняват функциите си. След като коензимът се свърже с апоензима, ензимът става активна форма на ензима, наречен холоензим и инициира реакцията.

Примери за коензими са аденозин трифосфат (ATP), никотинамид аденин динуклеотид (NAD), флавин аденин динуклеотид (FAD), коензим А, витамини В1, В2 и В6, и т.н..

Фигура 02: Свързване на кофактор с апоензим

Каква е разликата между ензима и коензима?

Ензим срещу Коензим

Ензимите са биологични катализатори, които ускоряват химичните реакции. Коензимите са органични молекули, които помагат на ензимите да катализират химичните реакции.
Молекулен тип
Всички ензими са протеини. Коензимите са не-протеини.
Промяна поради реакции
Ензимите не се променят поради химическата реакция. Коензимите стават химически променени в резултат на реакцията.
специфичност
Ензимите са специфични. Коензимите не са специфични.
размер
Ензимите са по-големи молекули. Коензимите са по-малки молекули.
Примери
Амилаза, протеиназа и киназа са примери за ензими. NAD, ATP, коензим A и FAD са примери за коензими.

Обобщение - Ензим срещу Коензим

Ензимите катализират химичните реакции. Коензимите помагат на ензимите да катализират реакцията чрез активиране на ензимите и осигуряване на функционални групи. Ензимите са протеини, съставени от аминокиселини. Коензимите не са протеини. Те се получават главно от витамини. Това са разликите между ензимите и коензимите.

справка:
1. "Ензими." RSC. N.p., n.d. Web. 15 май 2017 г.. .
2. "Структурна биохимия / ензим / коензими." Структурна биохимия / ензим / коензими - Wikibooks, отворени книги за отворен свят. N.p., n.d. Web. 15 май 2017 г.. .

С любезност на изображенията:
1. „Индуцирана диаграма на приспособяване“ Създадена от TimVickers, векторизирана от Fvasconcellos - Предоставена от TimVickers (Public Domain) през Commons Wikimedia
2. "Ензими" от Moniquepena - Собствена работа (Public Domain) чрез Commons Wikimedia