Разлика между хемоглобина и миоглобина

Хемоглобин срещу миоглобин

Миоглобинът и хемоглобинът са хемопротеини, които имат способността да свързват молекулярния кислород. Това са първите протеини, които имат своята триизмерна структура, решена чрез рентгенова кристалография. Протеините са полимерите на аминокиселините, свързани чрез пептидни връзки. Аминокиселините са градивните елементи на протеините. Въз основа на общата им форма, тези протеини се категоризират под глобуларни протеини. Кълбовидните протеини имат някаква сферична или елипсоидална форма. Различните свойства на тези уникални кълбовидни протеини помагат на организма да измества кислородните молекули между тях. Активното място на тези специални протеини се състои от железен (II) протопорфирин IX, капсулиран във водоустойчив джоб.

миоглобин

Миоглобинът се среща като мономерен протеин, в който глобинът, заобикалящ хема. Той действа като вторичен носител на кислород в мускулната тъкан. Когато мускулните клетки са в действие, те се нуждаят от голямо количество кислород. Мускулните клетки използват тези протеини, за да ускорят дифузията на кислорода и приемат кислород за време на интензивно дишане. Третичната структура на миоглобина е подобна на типичната водноразтворима структура на протеини в глобула.

Полипептидната верига на миоглобина има 8 отделни десни α-спирали. Всяка протеинова молекула съдържа една хема протетична група и всеки остатък на хема съдържа един централен координатно свързан железен атом. Кислородът се свързва директно с железния атом на протезната група на хема.

хемоглобин

Хемоглобинът се проявява като тетрамерен протеин, в който всяка субединица се състои от глобин, заобикалящ хема. Той е носител на кислород в цялата система. Той свързва молекулите на кислорода и след това се транспортира през кръвта от червените кръвни клетки.

При гръбначните животни кислородът се дифундира през белодробната тъкан в червените кръвни клетки. Тъй като хемоглобинът е тетрамер, той може да свърже четири кислородни молекули наведнъж. След това свързаният кислород се разпределя през цялото тяло и се разтоварва от червените кръвни клетки до респираторните клетки. След това хемоглобинът приема въглеродния диоксид и ги връща обратно в белите дробове. Следователно хемоглобинът служи за доставяне на кислород, необходим за клетъчния метаболизъм и отстранява получения отпадъчен продукт, въглероден диоксид.

Хемоглобинът се състои от няколко полипептидни вериги. Човешкият хемоглобин е съставен от две α (алфа) и две β (бета) субединици. Всяка α-субединица има 144 остатъка, а всяка β-субединица има 146 остатъка. Структурните характеристики на двете α (алфа) и β (бета) субединици са подобни на миоглобина.

Хемоглобин срещу миоглобин

• Хемоглобинът транспортира кислород в кръвта, докато миоглобинът транспортира или съхранява кислорода в мускулите.

• Миоглобинът се състои от една полипептидна верига, а хемоглобинът се състои от няколко полипептидни вериги.

• За разлика от миоглобина, концентрацията на хемоглобин в червените кръвни клетки е много висока.

• В началото миоглобинът свързва молекулите на кислорода много лесно и напоследък става наситен. Този процес на свързване е много бърз в миоглобина, отколкото в хемоглобина. Първоначално хемоглобинът свързва кислорода с трудности.

• Миоглобинът се проявява като мономерен протеин, докато хемоглобинът се проявява като тетрамерен протеин.

• Два вида полипептидни вериги (две α-вериги и две β-вериги) присъстват в хемоглобина.

• Миоглобинът може да свърже една кислородна молекула, така наречения мономер, докато хемоглобинът може да свърже четири кислородни молекули, т.нар тетрамер.

• Миоглобинът свързва кислорода по-плътно, отколкото хемоглобинът.

• Хемоглобинът може да свързва и разтоварва както кислород, така и въглероден диоксид, за разлика от миоглобина.