Лизинът и L-лизинът са и двата вида аминокиселини, споделящи едни и същи физически свойства, въпреки че има някаква разлика между тях. Най- Основната разлика между Lysine и L-lisine е в способността да върти поляризирана светлина в равнина. Лизинът е биологично активна, естествено срещаща се основна α-аминокиселина. Тя може да възникне в две изомерни форми поради възможността за образуване на два различни енантиомера около хиралния въглероден атом. Те са известни като L- и D- форми, аналогични на конфигурациите за лявата и дясната ръка. Твърди се, че тези L- и D- форми са оптически активни и въртят равнинно поляризирана светлина в различен смисъл; по посока на часовниковата стрелка или обратно на часовниковата стрелка. Ако светлината върти лизин обратно на часовниковата стрелка, тогава светлината проявява леворотация и тя е известна като L-лизин. Тук обаче трябва внимателно да се отбележи, че маркирането на D- и L- на изомерите не е същото като d- и l-етикетирането.
Лизинът е ан незаменима аминокиселина кое е не се синтезира в тялото ни и трябва да се снабдява с редовната диета. Следователно лизинът е основна аминокиселина за хората. Това е биологично важно органично съединение, съставено от амин (-NH2) и функционални групи с карбоксилна киселина (-COOH) с химична формула NH2-(СН2)4-СН (NH2) -СООН. Основните елементи на лизин са въглерод, водород, кислород и азот. В биохимията аминокиселините, имащи както аминовите, така и карбоксиловите групи, свързани към първия (алфа-) въглероден атом, са известни като α-аминокиселини. По този начин лизинът също се счита за α-аминокиселини. Структурата на лизин е дадена на фигура 1.
Фигура 1: Молекулна структура на лизин (* въглероден атом е хирален или асиметричен въглероден атом и също представлява алфа-въглероден атом)
Лизинът е основен в природата, тъй като съдържа две основни амино групи и една група кисели карбоксилни киселини. Следователно, той също образува обширна водородна връзка поради наличието на две амино групи. Добри източници на лизин са богати на протеини животински източници като яйца, червено месо, агнешко, свинско и домашни птици, сирене и някои риби (като треска и сардини). Лизинът също е богат на растителни протеини като соя, боб и грах. Въпреки това, тя е ограничаваща аминокиселина в повечето зърнени култури, но е в изобилие в повечето варива и бобови растения.
Лизинът има четири различни групи около дветери въглерод, и това е така асиметрична структура. Също така лизинът е оптично активна аминокиселина поради наличието на този асиметричен или хирален въглероден атом. По този начин лизинът може да създаде стереоизомери, които са изомерни молекули със същата молекулна формула, но се различават по триизмерните ориентации на техните атоми в пространството. Енантиомерите са два стереоизомера, които са свързани помежду си чрез отражение или представляват огледални изображения един на друг, които не могат да се наслагват. Лизинът се предлага в две енантиомерни форми, известни като L- и D-, а енантиомерите на лизин са дадени на фигура 2.
Фигура 2: Енантиомери на лизин аминокиселина. Групите COOH, H, R и NH2 са подредени около С атома по посока на часовниковата стрелка, енантиомерът се нарича L-форма и D-форма в противен случай. L- и D- се отнасят само до пространствено разположение около въглеродния атом и не се отнасят до оптичната активност. Докато L- и D- формите на хирална молекула въртят равнината на поляризирана светлина в различни посоки, някои L-форми (или D-форми) въртят светлина вляво (лево или l-форма), а някои вдясно (декстро или d-форма). l- и d- форми се наричат оптични изомери.
L-лизин и D-лизин са енантиомери помежду си имат еднакви физически свойства, с изключение на посоката, в която въртят поляризирана светлина. Те имат несвързани взаимоотношения с огледално изображение. Въпреки това, номенклатурата на D и L не е често срещана в аминокиселини, включително лизин. Те въртят равнинно поляризираната светлина със същата величина, но в различни посоки. D и L-изомерът на лизин, който върти поляризираната в равнината светлина по посока на часовниковата стрелка, се нарича декстротаторен или D-лизин и тази, която върти поляризираната в равнината светлина в посока, обратна на часовниковата стрелка, се нарича laevorotatory или L-лизин (Фигура 2).
L-Lysine е най-достъпната стабилна форма на лизин. D-лизинът е синтетична форма на лизин и може да се синтезира от l-лизин чрез рацемизация. Той се използва при обработката на поли-d-лизин, който се използва като покривен материал за засилване на прикрепването на клетките. L-лизинът играе значителна роля в човешкото тяло, в усвояването на калций, развитието на мускулни протеини и синтеза на хормони, ензими и антитела. В индустриален план, L-лизинът се получава чрез микробна ферментация, използвайки Corynebacterium glutamicum.
Лизинът и L-лизинът имат еднакви физични свойства, с изключение на посоката, в която въртят поляризирана светлина. В резултат на това L-лизинът може да има съществено различни биологични ефекти и функционални свойства. Въпреки това са направени много ограничени изследвания, за да се разграничат тези биологични ефекти и функционални свойства. Някои от тези разлики могат да включват,
вкус
L-лизин: L-формите на аминокиселините са склонни да нямат вкус.
D-лизин: D-формите на аминокиселини са склонни към сладък вкус.
Следователно l-лизин може да бъде по-малко / не по-сладък от лизин.
изобилие
L-лизин: L-формите на аминокиселината, включително l-лизин, са най-разпространената форма в природата. Например, девет от деветнадесетте L-аминокиселини, които обикновено се намират в протеините, са декстроротаторни, а останалите са леворотаторни.
D-лизин: Установено е, че D-формите на аминокиселини експериментално се срещат много рядко.
Позовавания: Solomons, T.W. Греъм и Грайг Б. Фрихле (2004). Органична химия (8тата ЕД). Hoboken: John Wiley & Sons, Inc. Everhardus, A. (1984). Стереохимия, основа за сложни глупости във фармакокинетиката и клиничната фармакология, Европейско списание по клинична фармакология, 26, 663-668. С любезност на изображенията: „L-лизин-монокация-от-хидрохлорид-дихидрат-xtal-3D-топки“ от Ben Mills - Собствена работа чрез Wikimedia Commons