Най- ключова разлика между обратимото и необратимото инхибиране е това обратимото инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което е възможно дисоциация на инхибитора от ензимно-инхибиторния комплекс поради нековалентното свързване. От друга страна, необратимото инхибиране е вид ензимно инхибиране, при което дисоциацията на инхибитора от ензимно-инхибиторния комплекс не е възможна поради ковалентното свързване.
Ензимите са протеини, които действат като биологични катализатори в нашето тяло. Те увеличават скоростта на реакциите. Субстратите се свързват с активните места на ензимите и се трансформират в продукти. Ензимите обаче са специфични за субстратите. Ензимното действие може да се регулира или инхибира от някои инхибитори. Има два вида процеси на инхибиране на ензимите; а именно, те възстановяват обратимото инхибиране и необратимото инхибиране. При обратимото инхибиране инхибиторът се свързва с ензима не-ковалентно, докато при необратимото инхибиране, инхибиторът се свързва с ензима или ковалентно, или не-ковалентно. Тези два процеса се различават един от друг и тази статия възнамерява да разгледа подробно разликата между обратимото и необратимото инхибиране..
1. Преглед и ключова разлика
2. Какво е обратимо инхибиране
3. Какво е необратимо инхибиране
4. Прилики между обратимото и необратимото инхибиране
5. Паралелно сравнение - обратимо срещу необратимо инхибиране в таблична форма
6. Резюме
При обратимо инхибиране инхибиторът инактивира ензима, като се свързва не-ковалентно с него. Следователно, обратимото инхибиране не е силно взаимодействие между ензима и инхибитора. По този начин, чрез увеличаване на концентрацията на субстрата, това може лесно да се обърне и е възможно да се реактивира лесно ензимът. Освен това има два основни типа обратими инхибиращи процеси; а именно те са конкурентно инхибиране и неконкурентно инхибиране.
При конкурентно инхибиране инхибиторът наподобява субстрата и той се конкурира със субстрата за активното място на ензима. След като инхибиторът заеме активното място, субстратът не може да се свърже с ензима и реакцията не протича. Когато обаче концентрацията на субстрата е висока, конкурентното инхибиране може да бъде предотвратено.
Фигура 01: Обратимо инхибиране
От друга страна, при неконкурентно инхибиране, инхибиторът не прилича на субстрата. Следователно, той не се конкурира със субстрата за активното свързване на сайта. Той се свързва на различно място на ензима (алостеричен сайт) и променя триизмерната структура на ензима. Когато триизмерната структура на ензима се промени, активността му намалява. Следователно, реакцията протича с по-бавна скорост или не протича.
Необратимото инхибиране е вторият тип ензимно инхибиране, при което инхибиторът се свързва с ензима чрез силна ковалентна връзка и инхибира ензимната активност. Следователно е трудно да се свърже инхибиторът от ензима. Следователно не е възможно реакцията да се обърне. Необратимите инхибитори често съдържат реактивни функционални групи. По този начин те могат да се свързват с аминокиселинните вериги на ензима и да образуват ковалентни връзки.
Фигура 02: Необратимо инхибиране
Освен това необратимите инхибитори са специфични. Следователно те не се свързват с всички протеини. Някои примери за необратимите инхибитори са пеницилин, аспирин, диизопропилфлуорофосфат и др. Има три типа необратими инхибитори; а именно те са специфичните за групата реагенти, субстратни аналози и инхибитори на самоубийствата.
Обратимото инхибиране и необратимото инхибиране са два типа пътища на инхибиране на ензима. Ключовата разлика между обратимото и необратимото инхибиране е, че е възможно да се обърне обратимото инхибиране, докато не е възможно да се обърне необратимото инхибиране. Освен това, при обратимо инхибиране, инхибиторът се свързва с ензима чрез слабото нековалентно взаимодействие, докато при необратимото инхибиране инхибиторът се свързва с ензима чрез силна ковалентна връзка. Следователно, дисоциацията на ензимно-инхибиторния комплекс е бърза при обратимо инхибиране, докато дисоциацията на ензимно-инхибиторния комплекс е бавна и твърда при необратимо инхибиране. По този начин, това е още една разлика между обратимото и необратимото инхибиране.
Освен това, при обратимо инхибиране, когато инхибиторът се отстрани, ензимът започва да работи отново, докато при необратимото инхибиране, ензимът не започва да работи отново, въпреки че инхибиторът напуска ензима. Следователно това също е разлика между обратимото и необратимото инхибиране. Също така има два основни типа обратимо инхибиране, а именно конкурентно инхибиране и неконкурентно инхибиране, докато има три типа необратимо инхибиране, а именно специфични за групата реагенти, субстратни аналози и суицидни инхибитори.
По-долу е инфографика за разликата между обратимото и необратимото инхибиране.
Ензимното инхибиране може да бъде или обратимо, или необратимо. При обобщаване на разликата между обратимо и необратимо инхибиране; при обратимо инхибиране инхибиторът се свързва с ензима не-ковалентно. Следователно, свързването на инхибитора от ензима е лесно и бързо. От друга страна, при необратимо инхибиране, инхибиторът се свързва с ензима ковалентно. Следователно, инхибиторът силно се свързва с ензима и дисоциацията на комплекса ензим-инхибитор е бавна и твърда. Следователно, това е ключовата разлика между обратимото и необратимото инхибиране. Освен това, при обратимо инхибиране, реакцията може да бъде обърната и ензимът може да се активира отново. Но при необратимо инхибиране, реакцията не може да бъде обърната и ензимът не може да се активира отново.
1. "Ензимен инхибитор." Уикипедия, Фондация Уикимедия, 1 януари 2019. Достъпно тук
2. "Ензимен инхибитор." NeuroImage, Academic Press. Налични тук
1. "Инхибитор на метотрексат DHFR" От Thomas Shafee - Собствена работа, (CC BY 4.0) през Commons Wikimedia
2. "Ковалентни лекарства-протеини за мълчание" от д-р Юсуиндър Сингх (CC BY-SA 3.0) през Commons Wikimedia