Разлика между трипсин и химотрипсин

Ключова разлика - трипсин срещу Химотрипсин
 

Храносмилането на протеини е много важен процес в цялостната процедура на храносмилане в живите организми. Сложните протеини се усвояват в неговите мономери на аминокиселини и се абсорбират през тънките черва. Протеините са от съществено значение, тъй като те играят основна функционална и структурна роля в организма. Разграждането на протеини става чрез ензими за усвояване на протеини, които включват трипсин, химотрипсин, пептидази и протеази. Трипсинът е ензим за усвояване на протеини, който разцепва пептидната връзка на основните аминокиселини, които включват лизин и аргинин. Химотрипсинът също е ензим за усвояване на протеини, който разцепва пептидната връзка на ароматни аминокиселини като фенилаланин, триптофан и тирозин. Най- ключова разлика между трипсин и химотрипсин е позицията на аминокиселината, в която се разцепва в протеина. Трипсинът се разцепва при основни позиции на аминокиселини, докато химотрипсинът се разцепва при позиции на ароматни аминокиселини.

СЪДЪРЖАНИЕ

1. Преглед и ключова разлика
2. Какво е трипсин
3. Какво е Химотрипсин
4. Прилики между трипсин и химотрипсин
5. Паралелно сравнение - Трипсин срещу Химотрипсин в таблична форма
6. Резюме

Какво е трипсин?

Трипсинът е 23,3 kDa протеин, който принадлежи към семейството на серинови протеази, а основните му субстрати са основни аминокиселини. Тези основни аминокиселини включват аргинин и лизин. Трипсин е открит през 1876 г. от Куне. Трипсинът е глобуларен протеин и съществува в неактивната си форма, която е трипсиноген - зимоген. Механизмът на действие на трипсина се основава на активността на серинната протеаза.

Трипсинът се разцепва в крайния край на С на основните аминокиселини. Това е реакция на хидролиза и протича при pH - 8.0 в тънките черва. Активирането на трипсиноген се осъществява чрез отстраняване на крайния хексапептид и той произвежда активната форма; трипсин. Активният трипсин е от два основни типа; α - трипсин и β-трипсин. Те се различават по своята термична стабилност и структура. Активният сайт на трипсина съдържа Хистидин (H63), Аспарагинова киселина (D107) и Серин (S200).

Фигура 01: Трипсин

Ензимното действие на трипсина се инхибира от DFP, апротинин, Ag+, Бензамидин и EDTA. Приложенията на трипсина включват дисоциация на тъкан, трипсинизация в културата на животински клетки, триптично картографиране, инвитро протеинови изследвания, отпечатъци от пръсти и в приложения за тъканни култури.

Какво е Химотрипсин?

Химотрипсинът има молекулно тегло 25,6 kDa и принадлежи към семейството на сериновите протеази, и това е ендопептидаза. Химотрипсинът съществува в неактивната си форма, която е химотрипсиноген. Химотрипсинът е открит през 1900 година. Химотрипсинът хидролизира пептидните връзки в ароматните аминокиселини. Тези ароматни субстрати включват тирозин, фенилаланин и триптофан. Субстратите на този ензим са главно в L-изомерите и лесно действат върху амидите и естерите на аминокиселините. Оптималното pH, при което действа химотрипсинът, е 7,8 - 8,0. Има две основни форми на химотрипсин като химотрипсин А и химотрипсин В и те се различават леко по структурни и протеолитични характеристики. Активният сайт на химотрипсина съдържа каталитичен триад и се състои от Хистидин (H57), Аспарагинова киселина (D102) и Серин (S195).

Фигура 02: Химотрипсин

Активаторите на химотрипсина са цетилтриметиламониев бромид, додецилтриметиламониев бромид, хексадецилтриметиламмониев бромид и тетрабутиламмониев бромид. Инхибиторите на химотрипсина са пептидил алдехиди, борни киселини и кумаринови производни. Химотрипсинът се използва в търговската мрежа за синтеза на пептиди, пептидното картографиране и пептидно отпечатване.

Какви са приликите между трипсин и химотрипсин?

  • И двата ензима са серинови протеази.
  • И двата ензима разцепват пептидните връзки.
  • И двата ензима действат в тънките черва.
  • И двата ензима съществуват в неактивната му форма като цимогени.
  • И двата ензима са съставени от каталитичен триад, съдържащ хистидин, аспарагинова киселина и серин в активното му място.
  • И двата ензима първоначално са открити и извлечени от говеда.
  • Понастоящем производството на двата ензима се извършва чрез рекомбинантни ДНК техники.
  • И двата ензима действат на оптимално основно рН.
  • Използват се и двата ензима инвитро в различни отрасли.

Каква е разликата между трипсин и химотрипсин?

Трипсин срещу Химотрипсин

Трипсинът е ензим за усвояване на протеини, който ще разцепи пептидната връзка на основните аминокиселини като лизин и аргинин. Химотрипсин, който също е ензим за усвояване на протеини, разцепва пептидната връзка на ароматни аминокиселини като фенилаланин, триптофан и тирозин.
 Молекулно тегло
Молекулното тегло на трипсина е 23,3 k Da. Молекулното тегло на химотрипсина е 25,6 k Da.
Основа
Сложните протеини се усвояват в неговите мономери на аминокиселини и се абсорбират през тънките черва. Ароматните аминокиселинни субстрати като тирозин, триптофан и фенилаланин действат върху химотрипсина.
Цимогенна форма на ензима
Трипсиногенът е неактивната форма на трипсин. Химотрипсиногенът е неактивната форма на химотрипсин.
Активатори
Лантанидите са активатори на трипсина. Цетилтриметиламониев бромид, додецилтриметиламониев бромид, хексадецилтриметиламониев бромид и тетрабутиламониев бромид са активатори на химотрипсин.

Инхибиторите

DFP, апротинин, Ag+, Бензамидин и EDTA са инхибитори на трипсина. Пептидил алдехидите, борните киселини и кумариновите производни са инхибитори на химотрипсина.

Обобщение - Трипсин срещу Химотрипсин

Пептидазите или протеолитичните ензими разцепват протеините чрез хидролизата на пептидната връзка. Трипсинът разцепва пептидната връзка на основни аминокиселини, докато химотрипсинът разцепва пептидната връзка на ароматни аминокиселинни остатъци. И двата ензима са серинови пептидази и действат в тънките черва в основна рН среда. Понастоящем много изследвания са включени в производството на трипсин и химотрипсин, използвайки рекомбинантна ДНК технология, като се използват различни видове бактерии и гъбички, тъй като тези ензими притежават висока индустриална стойност. Това е разликата между трипсин и химотрипсин.

Изтеглете PDF версията на Trypsin срещу Chymotrypsin

Можете да изтеглите PDF версия на тази статия и да я използвате за офлайн цели, съгласно цитираната бележка. Моля, изтеглете PDF версия тук Разлика между трипсин и химотрипсин

справка:

1. "Химотрипсина". Химотрипсин - Ръководство за ензим Уортингтън. Налични тук
2. "трипсин." Трипсин - Наръчник за ензим Уортингтън. Налични тук

С любезност на изображенията:

1.'Serine protease 'от Tinastella в английски Wikibooks (Public Domain) чрез Commons Wikimedia  
2.'Chimotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Собствена работа, (CC BY-SA 3.0) през Commons Wikimedia