Храносмилането на протеини е много важен процес в цялостната процедура на храносмилане в живите организми. Сложните протеини се усвояват в неговите мономери на аминокиселини и се абсорбират през тънките черва. Протеините са от съществено значение, тъй като те играят основна функционална и структурна роля в организма. Разграждането на протеини става чрез ензими за усвояване на протеини, които включват трипсин, химотрипсин, пептидази и протеази. Трипсинът е ензим за усвояване на протеини, който разцепва пептидната връзка на основните аминокиселини, които включват лизин и аргинин. Химотрипсинът също е ензим за усвояване на протеини, който разцепва пептидната връзка на ароматни аминокиселини като фенилаланин, триптофан и тирозин. Най- ключова разлика между трипсин и химотрипсин е позицията на аминокиселината, в която се разцепва в протеина. Трипсинът се разцепва при основни позиции на аминокиселини, докато химотрипсинът се разцепва при позиции на ароматни аминокиселини.
1. Преглед и ключова разлика
2. Какво е трипсин
3. Какво е Химотрипсин
4. Прилики между трипсин и химотрипсин
5. Паралелно сравнение - Трипсин срещу Химотрипсин в таблична форма
6. Резюме
Трипсинът е 23,3 kDa протеин, който принадлежи към семейството на серинови протеази, а основните му субстрати са основни аминокиселини. Тези основни аминокиселини включват аргинин и лизин. Трипсин е открит през 1876 г. от Куне. Трипсинът е глобуларен протеин и съществува в неактивната си форма, която е трипсиноген - зимоген. Механизмът на действие на трипсина се основава на активността на серинната протеаза.
Трипсинът се разцепва в крайния край на С на основните аминокиселини. Това е реакция на хидролиза и протича при pH - 8.0 в тънките черва. Активирането на трипсиноген се осъществява чрез отстраняване на крайния хексапептид и той произвежда активната форма; трипсин. Активният трипсин е от два основни типа; α - трипсин и β-трипсин. Те се различават по своята термична стабилност и структура. Активният сайт на трипсина съдържа Хистидин (H63), Аспарагинова киселина (D107) и Серин (S200).
Фигура 01: Трипсин
Ензимното действие на трипсина се инхибира от DFP, апротинин, Ag+, Бензамидин и EDTA. Приложенията на трипсина включват дисоциация на тъкан, трипсинизация в културата на животински клетки, триптично картографиране, инвитро протеинови изследвания, отпечатъци от пръсти и в приложения за тъканни култури.
Химотрипсинът има молекулно тегло 25,6 kDa и принадлежи към семейството на сериновите протеази, и това е ендопептидаза. Химотрипсинът съществува в неактивната си форма, която е химотрипсиноген. Химотрипсинът е открит през 1900 година. Химотрипсинът хидролизира пептидните връзки в ароматните аминокиселини. Тези ароматни субстрати включват тирозин, фенилаланин и триптофан. Субстратите на този ензим са главно в L-изомерите и лесно действат върху амидите и естерите на аминокиселините. Оптималното pH, при което действа химотрипсинът, е 7,8 - 8,0. Има две основни форми на химотрипсин като химотрипсин А и химотрипсин В и те се различават леко по структурни и протеолитични характеристики. Активният сайт на химотрипсина съдържа каталитичен триад и се състои от Хистидин (H57), Аспарагинова киселина (D102) и Серин (S195).
Фигура 02: Химотрипсин
Активаторите на химотрипсина са цетилтриметиламониев бромид, додецилтриметиламониев бромид, хексадецилтриметиламмониев бромид и тетрабутиламмониев бромид. Инхибиторите на химотрипсина са пептидил алдехиди, борни киселини и кумаринови производни. Химотрипсинът се използва в търговската мрежа за синтеза на пептиди, пептидното картографиране и пептидно отпечатване.
Трипсин срещу Химотрипсин | |
Трипсинът е ензим за усвояване на протеини, който ще разцепи пептидната връзка на основните аминокиселини като лизин и аргинин. | Химотрипсин, който също е ензим за усвояване на протеини, разцепва пептидната връзка на ароматни аминокиселини като фенилаланин, триптофан и тирозин. |
Молекулно тегло | |
Молекулното тегло на трипсина е 23,3 k Da. | Молекулното тегло на химотрипсина е 25,6 k Da. |
Основа | |
Сложните протеини се усвояват в неговите мономери на аминокиселини и се абсорбират през тънките черва. | Ароматните аминокиселинни субстрати като тирозин, триптофан и фенилаланин действат върху химотрипсина. |
Цимогенна форма на ензима | |
Трипсиногенът е неактивната форма на трипсин. | Химотрипсиногенът е неактивната форма на химотрипсин. |
Активатори | |
Лантанидите са активатори на трипсина. | Цетилтриметиламониев бромид, додецилтриметиламониев бромид, хексадецилтриметиламониев бромид и тетрабутиламониев бромид са активатори на химотрипсин. |
Инхибиторите | |
DFP, апротинин, Ag+, Бензамидин и EDTA са инхибитори на трипсина. | Пептидил алдехидите, борните киселини и кумариновите производни са инхибитори на химотрипсина. |
Пептидазите или протеолитичните ензими разцепват протеините чрез хидролизата на пептидната връзка. Трипсинът разцепва пептидната връзка на основни аминокиселини, докато химотрипсинът разцепва пептидната връзка на ароматни аминокиселинни остатъци. И двата ензима са серинови пептидази и действат в тънките черва в основна рН среда. Понастоящем много изследвания са включени в производството на трипсин и химотрипсин, използвайки рекомбинантна ДНК технология, като се използват различни видове бактерии и гъбички, тъй като тези ензими притежават висока индустриална стойност. Това е разликата между трипсин и химотрипсин.
Можете да изтеглите PDF версия на тази статия и да я използвате за офлайн цели, съгласно цитираната бележка. Моля, изтеглете PDF версия тук Разлика между трипсин и химотрипсин
1. "Химотрипсина". Химотрипсин - Ръководство за ензим Уортингтън. Налични тук
2. "трипсин." Трипсин - Наръчник за ензим Уортингтън. Налични тук
1.'Serine protease 'от Tinastella в английски Wikibooks (Public Domain) чрез Commons Wikimedia
2.'Chimotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Собствена работа, (CC BY-SA 3.0) през Commons Wikimedia